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11 novembre 2014 2 11 /11 /novembre /2014 16:31
De la Phycocyanine à l'Hémoglobine, des micro-organismes à l'homme: un seul motif structural, et de multiples fonctions. Auteurs Wajcman H1, Kiger L. Journal C R Biol. 2002 décembre; 325 (12): 1159-74. Article en français. Résumé Les hémoglobines d'organismes unicellulaires, des plantes ou des animaux, partagent une structure commune, qui résulte du pliage, dans le groupe hème, d'une chaîne polypeptidique fait d'hélices 6-8. Aujourd'hui, le décryptage du génome de plusieurs espèces permet de dessiner l'arbre évolutif de cette protéine remontant à 1800 millions d'années, à une époque où l'oxygène a commencé à s'accumuler dans l'atmosphère. Ceci permet de suivre l'évolution du gène ancestral et de son produit. Il est probable que, seulement des espèces multicellulaires complexes, peuvent assumer le transport et le stockage de l'oxygène qui est devenu le principal rôle physiologique de cette molécule. En outre, dans des organismes unicellulaires et des petits invertébrés, il est probable que la fonction principale de cette protéine est de protéger l'organisme contre l'effet toxique de O2, CO et NO *. L'affinité pour l'oxygène est très élevée chez ces molécules, les conduisant à agir plutôt comme un thesaurisateur et comme un transporteur d'oxygène. L'Hémoglobines de micro-organismes, qui peuvent probablement être les vestiges les plus proches des molécules ancestrales, sont divisés en trois familles. Le premier est composé de flavohaemoglobins, un groupe de protéines chimériques portant un domaine de globine et un domaine de FAD-dépendante d'oxydo-réduction. La deuxième correspond à l!hémoglobines tronquées, hexacoordonnées avec des molécules qui ont un haut niveau d'affinité pour l'oxygène, les résidus 20 à 40 sont plus courts que les hémoglobines classiques. Le troisième groupe est constitué de hémoglobines bactériennes telles que celle de Vitreoscilla. Certains arrangements structurels spécifiques dans la région entourant l'hème sont cause de leur forte affinité de l'oxygène. Chez les plantes, deux types d'hémoglobines sont présents (non-symbiotique et symbiotique), qui ont surgi lors de la duplication d'un gène végétal ancestral. Les Hémoglobines non symbiotiques, qui sont probablement les plus anciens, sont à peine distribués dans les tissus ayant une consommation énergétique élevée. A l'inverse, les hémoglobines symbiotiques (également nommés leghaemoglobins) sont présents à une concentration élevée (mM), principalement dans les rhizomes de légumineuses, où ils sont impliqués dans le métabolisme de l'azote. Chez certaines espèces, l'hémoglobine a été proposée pour être un capteur d'oxygène qui amène les informations pour l'organisme afin d'ajuster le métabolisme ou la biosynthèse à la demande en oxygène. Ailleurs l'hémoglobine peut agir comme accepteurs d'électrons finaux dans les voies d'oxydo-réduction. L'Evolution de l'hémoglobine chez les invertébrés a suivi une grande variété de scénarios. Certaines fonctions surprenantes telles que l'acquisition de sulfure chez les invertébrés vivant à proximité de sources hydrothermales, ou un rôle dans le phototrophisme de vers doivent être mentionnés. Chez les invertébrés, la taille de l'hémoglobine varie à partir de monomères jusqu'à des molécules géantes associant à 144 sous-unités, tandis que chez les vertébrés, c'est toujours un tétramère. Chez certaines espèces, plusieurs hémoglobines, avec structure et fonction complètement différentes, peuvent coexister. Cela montre comment il peut être excessif d'extrapoler la fonction d'une protéine à partir de leurs seules données de structure. PMID 12520866 [PubMed - indexé pour MEDLINE] Précédent Citation 13 sur 29 Retour aux résultats Suivant

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Published by Jean-Pierre LABLANCHY - CHRONIMED - dans Nutrition
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