Overblog Suivre ce blog
Editer l'article Administration Créer mon blog
12 avril 2015 7 12 /04 /avril /2015 17:43

L'acide folique inhibe la phosphorylation de tau (maladie d'Alzheimer) par la régulation de la méthylation PP2A dans les cellules SH-SY5Y.




Li W, et al. J Nutr vieillissement et Santé. 2015.


Résumé
OBJECTIFS: Les dégénérescences neurofibrillaires (NFT) qui sont composées d'agrégats filamenteux intracellulaires de protéines tau hyperphosphorylées,sont l'une des caractéristiques pathologiques de la maladie d'Alzheimer (MA). Parce que la phosphorylation de tau est réglée par des phosphatases, un métabolisme anormal de la protéine phosphatase 2A (PP2A) a été proposé comle facteur contribuant à l'évolution de la maladie.


Résultats: Afin de déterminer la fonction de l'acide folique sur la phosphorylation de tau, un modèle de cellules de neuroblastome humain in vitro (SH-SY5Y) ont été exposés à de l'acide folique (0-40 umol / L) pendant 96 h, en présence ou en l'absence de la acide okadaïque inhibitrice de phosphoesterase (OA) (10 nmol / L) pendant 9 h.
Les données de transfert de Western ont montré la phosphorylation de tau au site Ser396 dans des cellules SH-SY5Y OA-incubées et ont été inhibées par l'acide folique d'une manière dépendante de la concentration, la concentration de l'acide folique de 40 umol / L fournissant une inhibition maximale.


L'acide folique peut réguler négativement la phosphorylation de la protéine tau en inhibant les réactions de déméthylation de PP2A.


Des concentrations élevées d'acide folique (20 et 40 umol / L) ont augmenté la SAM: ratios SAH et la viabilité des cellules.


CONCLUSION:


Par conséquent, nous pouvons spéculer que la carence en acide folique peut être une cause de la PP2A dérégulation , qui peut à son tour conduire à l'expression de la forme anormale de la protéine tau hyperphosphorylée.


PMID 25651436 [PubMed - en cours]

Partager cet article

Repost 0
Published by Jean-Pierre LABLANCHY - CHRONIMED - dans Nutrition
commenter cet article

commentaires